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论大肠杆菌的分子伴侣—热休克蛋白hsp60家族的GroEL

      GroEL是研究得比较清楚的分子伴侣之一。GroEL蛋白由 549个氨基酸残基组成, PI= 5. 63。它是可溶性蛋白, 单体分子量为60 kDa左右,二个由七个亚基组成的环叠加在一起形成十四聚体。GroEL具有较弱的ATP水解酶活力。其辅助蛋白GroES也是可溶性的,由97个氨基酸残基组成,PI=5.92, 单体分子量是10 kDa左右, 为七聚体, 形成一个单层圆环状结构。

     在Mg-ATP存在下,GroEL与GroES以1: 1的比例结合, 形成一个稳定的复合体。GroE(指 GroEL与 GroES以 1:1结合的复合体 )的功能很多,目前研究的较多的是GroE介导体外蛋白质折叠和装配过程的机制。在GroE参与下对几种不同蛋白体外的折叠过程作了详细研究后发现,尽管这些蛋白质在大小,形状,功能和细胞区域来源上没有任何相似性, 但其折叠过程都受GroEL的影响。

     GroEL的功能有,在新生蛋白质的正确折叠和组装以及变性蛋白质的恢复过程中起重要作用,和在蛋白质跨膜转移或蛋白质插入E-coil细胞质膜过程中起重要作用。对分子伴侣GroEL系统的深入了解,必然有助于更深的了解其它分子伴侣系统。